L-Homoserine (ECMDB02251) (M2MDB000449)
| Record Information | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Version | 2.0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Creation Date | 2012-05-31 13:56:11 -0600 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Update Date | 2015-09-13 12:56:12 -0600 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Secondary Accession Numbers |
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| Identification | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Name: | L-Homoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Description | Homoserine is a more reactive variant of the amino acid serine. In this variant, the hydroxyl side chain contains an additional CH2 group which brings the hydroxyl group closer to its own carboxyl group, allowing it to chemically react to form a five-membered ring. This occurs at the point that amino acids normally join to their neighbours in a peptide bond. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Structure |  | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Synonyms: |
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| Chemical Formula: | C4H9NO3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Weight: | Average: 119.1192 Monoisotopic: 119.058243159 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InChI Key: | UKAUYVFTDYCKQA-VKHMYHEASA-N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InChI: | InChI=1S/C4H9NO3/c5-3(1-2-6)4(7)8/h3,6H,1-2,5H2,(H,7,8)/t3-/m0/s1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CAS number: | 672-15-1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IUPAC Name: | (2S)-2-amino-4-hydroxybutanoic acid | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Traditional IUPAC Name: | L-homoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMILES: | N[C@@H](CCO)C(O)=O | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chemical Taxonomy | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Description | belongs to the class of organic compounds known as l-alpha-amino acids. These are alpha amino acids which have the L-configuration of the alpha-carbon atom. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Kingdom | Organic compounds | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Super Class | Organic acids and derivatives | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Class | Carboxylic acids and derivatives | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sub Class | Amino acids, peptides, and analogues | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Direct Parent | L-alpha-amino acids | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative Parents | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Substituents |
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| Molecular Framework | Aliphatic acyclic compounds | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| External Descriptors |
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| Physical Properties | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| State: | Solid | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Charge: | 0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Melting point: | 203 °C | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Experimental Properties: |
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| Predicted Properties |
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| Biological Properties | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Cellular Locations: | Cytoplasm | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reactions: | L-Homoserine + NADP <> L-Aspartate-semialdehyde + Hydrogen ion + NADPH Adenosine triphosphate + L-Homoserine <> ADP + Hydrogen ion + O-Phosphohomoserine L-Homoserine + Succinyl-CoA <> Coenzyme A + O-Succinyl-L-homoserine Adenosine triphosphate + L-Homoserine <> ADP + O-Phosphohomoserine L-Homoserine + NAD <> L-Aspartate-semialdehyde + NADH + Hydrogen ion NAD(P)<sup>+</sup> + L-Homoserine < NAD(P)H + L-Aspartate-semialdehyde + Hydrogen ion L-Homoserine + Adenosine triphosphate > Hydrogen ion + O-Phosphohomoserine + ADP L-Homoserine + Succinyl-CoA > O-Succinyl-L-homoserine + Coenzyme A L-Homoserine + NAD(P)(+) > L-Aspartate-semialdehyde + NAD(P)H Adenosine triphosphate + L-Homoserine > ADP + O-Phosphohomoserine Succinyl-CoA + L-Homoserine > CoA + O-Succinyl-L-homoserine L-Homoserine + Succinyl-CoA + L-Homoserine + Succinyl-CoA > Coenzyme A + O-Succinyl-L-homoserine L-Aspartate-semialdehyde + Hydrogen ion + NADPH + NADPH > NADP + L-Homoserine + L-Homoserine L-Homoserine + Adenosine triphosphate + L-Homoserine > Adenosine diphosphate + Hydrogen ion + O-Phosphohomoserine + ADP Adenosine triphosphate + L-Homoserine <> ADP + Hydrogen ion + O-Phosphohomoserine Adenosine triphosphate + L-Homoserine <> ADP + Hydrogen ion + O-Phosphohomoserine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMPDB Pathways: |
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| KEGG Pathways: | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoCyc Pathways: |
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| Concentrations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Find out more about how we convert literature concentrations. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Spectra | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Spectra: | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| References | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| References: |
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| Synthesis Reference: | Kokusenya, Yoshio; Matsuoka, Manabu. Synthesis of amino acids by electrochemical reduction. I. Synthesis of L-homoserine by electrochemical reduction of L-asparagine. Denki Kagaku oyobi Kogyo Butsuri Kagaku (1987), 55(2), 174-5. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Material Safety Data Sheet (MSDS) | Download (PDF) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Links | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| External Links: |
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Enzymes
- General function:
- Involved in ATP binding
- Specific function:
- Catalyzes the ATP-dependent phosphorylation of L- homoserine to L-homoserine phosphate. Is also able to phosphorylate the hydroxy group on gamma-carbon of L-homoserine analogs when the functional group at the alpha-position is a carboxyl, an ester, or even a hydroxymethyl group. Neither L- threonine nor L-serine are substrates of the enzyme
- Gene Name:
- thrB
- Uniprot ID:
- P00547
- Molecular weight:
- 33623
Reactions
| ATP + L-homoserine = ADP + O-phospho-L-homoserine. |
- General function:
- Involved in amino acid binding
- Specific function:
- L-homoserine + NAD(P)(+) = L-aspartate 4- semialdehyde + NAD(P)H
- Gene Name:
- thrA
- Uniprot ID:
- P00561
- Molecular weight:
- 89119
Reactions
| L-homoserine + NAD(P)(+) = L-aspartate 4-semialdehyde + NAD(P)H. |
| ATP + L-aspartate = ADP + 4-phospho-L-aspartate. |
- General function:
- Involved in cellular amino acid biosynthetic process
- Specific function:
- L-homoserine + NAD(P)(+) = L-aspartate 4- semialdehyde + NAD(P)H
- Gene Name:
- metL
- Uniprot ID:
- P00562
- Molecular weight:
- 88887
Reactions
| L-homoserine + NAD(P)(+) = L-aspartate 4-semialdehyde + NAD(P)H. |
| ATP + L-aspartate = ADP + 4-phospho-L-aspartate. |
- General function:
- Involved in transferase activity, transferring acyl groups
- Specific function:
- Succinyl-CoA + L-homoserine = CoA + O- succinyl-L-homoserine
- Gene Name:
- metA
- Uniprot ID:
- P07623
- Molecular weight:
- 35727
Reactions
| Succinyl-CoA + L-homoserine = CoA + O-succinyl-L-homoserine. |
Transporters
- General function:
- Involved in transport
- Specific function:
- Specific function unknown
- Gene Name:
- rhtA
- Uniprot ID:
- P0AA67
- Molecular weight:
- 31168
- General function:
- Involved in transporter activity
- Specific function:
- Non-specific porin
- Gene Name:
- ompN
- Uniprot ID:
- P77747
- Molecular weight:
- 41220
- General function:
- Involved in transporter activity
- Specific function:
- Uptake of inorganic phosphate, phosphorylated compounds, and some other negatively charged solutes
- Gene Name:
- phoE
- Uniprot ID:
- P02932
- Molecular weight:
- 38922
- General function:
- Involved in amino acid transport
- Specific function:
- Conducts the efflux of homoserine and homoserine lactone
- Gene Name:
- rhtB
- Uniprot ID:
- P0AG34
- Molecular weight:
- 22427
- General function:
- Involved in transporter activity
- Specific function:
- OmpF is a porin that forms passive diffusion pores which allow small molecular weight hydrophilic materials across the outer membrane. It is also a receptor for the bacteriophage T2
- Gene Name:
- ompF
- Uniprot ID:
- P02931
- Molecular weight:
- 39333
- General function:
- Involved in transporter activity
- Specific function:
- Forms passive diffusion pores which allow small molecular weight hydrophilic materials across the outer membrane
- Gene Name:
- ompC
- Uniprot ID:
- P06996
- Molecular weight:
- 40368